Anjiotensin konverting enzimin ((ACE, E.C. 3.4.15.1) afinite kromatografisi yöntemiyle koyun akciğerinden saflaştırılması ve karakterizasyonu

---

Tezin Türü: Yüksek Lisans

Tezin Yürütüldüğü Kurum: Van Yüzüncü Yıl Üniversitesi, Fen Bilimleri Enstitüsü, Kimya (Yl) (Tezli), Türkiye

Tezin Onay Tarihi: 2021

Tezin Dili: Türkçe

Öğrenci: FATİH AYDIN

Danışman: Vedat Türkoğlu

Açık Arşiv Koleksiyonu: AVESİS Açık Erişim Koleksiyonu

Özet:

Anjiotensin konverting enzim (ACE; EC 3.4.15.1), renin-anjiotensin sisteminin düzenlenmesiyle kan basıncının korunmasına yardımcı olan bir dipeptidil karboksipeptidaz enzimidir. ACE, inaktif dekapeptid anjiotensin I'i, etkili bir vazokonstriktör olan aktif bir oktapeptit anjiotensin II'ye dönüştürür ve böylece kan basıncını düzenler. Aynı zamanda bu enzim; kinin-kallikrein sistemindeki vazodilatör bradikininini inaktive eder. Hipertansiyon; inme, koroner kalp hastalığı, ateroskleroz ve kalp yetmezliği gibi kardiyovasküler hastalıklar için en önemli risk faktörlerinden biridir. Bu nedenle son yıllarda ACE enzimine ilgi artmış ve bu enzimle ilgili çalışmalar çoğalmıştır. Hipertansiyon ACE enziminin inhibisyonu ile tedavi edilebilir. Enzim inhibisyonu çalışabilmek için saf enzim ile çalışmak çok daha doğru sonuçlar verir. Bu çalışmada ACE, koyun akciğerinden homojenizasyon ve santrifüj basamaklarından sonra afinite kromatografisi yöntemi ile tek basamakta saflaştırılmıştır ve karakterize edilmiştir. Enzimin saflaştırma oranı 6405 kat ve spesifik aktivite 16871 EU/mg protein olarak hesaplanmıştır. ACE enziminin saflığı ve molekül ağırlığı SDS-PAGE ile belirlenmiştir. SDS-PAGE ile ACE enziminin 60 kDa ve 70 kDa molekül ağırlığında iki alt birime sahip olduğu bulunmuştur. Saflaştırılan ACE enziminin optimum sıcaklık ve optimum pH değerleri belirlenmiştir. Saf ACE için optimum sıcaklık ve optimum pH değerleri sırasıyla 40 oC ve 7.4'dür.